Proteolytische Keramikkapillaren für die präparative Produktion von bioaktiven Peptiden

Research output: ThesisDoctoral thesis

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  • Tim Sewczyk

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Original languageGerman
QualificationDoctor rerum naturalium
Awarding Institution
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Date of Award19 Mar 2020
Place of PublicationHannover
Publication statusPublished - 2020

Abstract

Bioaktive Peptide sind Bestandteil vieler natürlicher Nahrungsmittel. Die bioaktive Wirkung dieser Peptide umfasst antimikrobielle, antikanzerogene, antihypertensive oder antioxidative Eigenschaften. Gebildet werden diese Wirkstoffe durch proteolytische Hydrolyse tierischer als auch pflanzlicher Proteine. Lebensmittelproteinhydrolysate werden oft in unspezifischen enzymtischen Batch-Prozessen hergestellt. Dabei unterliegt die Hydrolysatzusammensetzung prozessbedingten Schwankungen, so dass der erhaltene chromatografische Peptidfingerprint und die bioaktiven Eigenschaften variieren. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Entwicklung eines kontinuierlichen biokatalytischen Prozesses für die Herstellung bioaktiver Peptide. Ein Reaktormodul zur Verwendung proteolytischer Keramikkapillaren im kontinuierlichen Betrieb wurde entwickelt, charakterisiert und die Eignung verschiedener auf natürlichen Proteinquellen basierender Proteinfeeds evaluiert. Eine kovalente Immobilisierungsmethode zur Immobilisierung von Alcalase auf den APTES-silanisierten Keramikapillaren konnte untersucht und etabliert werden. Dadurch war eine Flussraten-abhängige Hydrolyse zur Erzeugung spezifischer und definierter Peptidfingerprints möglich. Eine Aufreinigungsstrategie zur Isolation von bioaktiven Peptiden über RP-FPLC Fraktionierung und Lyophilisation wurde getestet und mehrere Bioscreenings zur Detektion von bioaktiven Peptiden aus Lupinenproteinhydrolysat angewandt. Dabei konnten sowohl antioxidative als auch antihypertensive Eigenschaften in den Peptidfraktionen nachgewiesen werden. Die Peptide wurden über UHPLC-ESI-Q-ToF-MS unter Zunahme eines Datenbankenabgleichs und in silico Verdaus analysiert und charakterisiert.

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Proteolytische Keramikkapillaren für die präparative Produktion von bioaktiven Peptiden. / Sewczyk, Tim.
Hannover, 2020. 134 p.

Research output: ThesisDoctoral thesis

Sewczyk, T 2020, 'Proteolytische Keramikkapillaren für die präparative Produktion von bioaktiven Peptiden', Doctor rerum naturalium, Leibniz University Hannover, Hannover. https://doi.org/10.15488/9786
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language = "Deutsch",
school = "Gottfried Wilhelm Leibniz Universit{\"a}t Hannover",

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TY - BOOK

T1 - Proteolytische Keramikkapillaren für die präparative Produktion von bioaktiven Peptiden

AU - Sewczyk, Tim

N1 - Dissertation

PY - 2020

Y1 - 2020

N2 - Bioaktive Peptide sind Bestandteil vieler natürlicher Nahrungsmittel. Die bioaktive Wirkung dieser Peptide umfasst antimikrobielle, antikanzerogene, antihypertensive oder antioxidative Eigenschaften. Gebildet werden diese Wirkstoffe durch proteolytische Hydrolyse tierischer als auch pflanzlicher Proteine. Lebensmittelproteinhydrolysate werden oft in unspezifischen enzymtischen Batch-Prozessen hergestellt. Dabei unterliegt die Hydrolysatzusammensetzung prozessbedingten Schwankungen, so dass der erhaltene chromatografische Peptidfingerprint und die bioaktiven Eigenschaften variieren. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Entwicklung eines kontinuierlichen biokatalytischen Prozesses für die Herstellung bioaktiver Peptide. Ein Reaktormodul zur Verwendung proteolytischer Keramikkapillaren im kontinuierlichen Betrieb wurde entwickelt, charakterisiert und die Eignung verschiedener auf natürlichen Proteinquellen basierender Proteinfeeds evaluiert. Eine kovalente Immobilisierungsmethode zur Immobilisierung von Alcalase auf den APTES-silanisierten Keramikapillaren konnte untersucht und etabliert werden. Dadurch war eine Flussraten-abhängige Hydrolyse zur Erzeugung spezifischer und definierter Peptidfingerprints möglich. Eine Aufreinigungsstrategie zur Isolation von bioaktiven Peptiden über RP-FPLC Fraktionierung und Lyophilisation wurde getestet und mehrere Bioscreenings zur Detektion von bioaktiven Peptiden aus Lupinenproteinhydrolysat angewandt. Dabei konnten sowohl antioxidative als auch antihypertensive Eigenschaften in den Peptidfraktionen nachgewiesen werden. Die Peptide wurden über UHPLC-ESI-Q-ToF-MS unter Zunahme eines Datenbankenabgleichs und in silico Verdaus analysiert und charakterisiert.

AB - Bioaktive Peptide sind Bestandteil vieler natürlicher Nahrungsmittel. Die bioaktive Wirkung dieser Peptide umfasst antimikrobielle, antikanzerogene, antihypertensive oder antioxidative Eigenschaften. Gebildet werden diese Wirkstoffe durch proteolytische Hydrolyse tierischer als auch pflanzlicher Proteine. Lebensmittelproteinhydrolysate werden oft in unspezifischen enzymtischen Batch-Prozessen hergestellt. Dabei unterliegt die Hydrolysatzusammensetzung prozessbedingten Schwankungen, so dass der erhaltene chromatografische Peptidfingerprint und die bioaktiven Eigenschaften variieren. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Entwicklung eines kontinuierlichen biokatalytischen Prozesses für die Herstellung bioaktiver Peptide. Ein Reaktormodul zur Verwendung proteolytischer Keramikkapillaren im kontinuierlichen Betrieb wurde entwickelt, charakterisiert und die Eignung verschiedener auf natürlichen Proteinquellen basierender Proteinfeeds evaluiert. Eine kovalente Immobilisierungsmethode zur Immobilisierung von Alcalase auf den APTES-silanisierten Keramikapillaren konnte untersucht und etabliert werden. Dadurch war eine Flussraten-abhängige Hydrolyse zur Erzeugung spezifischer und definierter Peptidfingerprints möglich. Eine Aufreinigungsstrategie zur Isolation von bioaktiven Peptiden über RP-FPLC Fraktionierung und Lyophilisation wurde getestet und mehrere Bioscreenings zur Detektion von bioaktiven Peptiden aus Lupinenproteinhydrolysat angewandt. Dabei konnten sowohl antioxidative als auch antihypertensive Eigenschaften in den Peptidfraktionen nachgewiesen werden. Die Peptide wurden über UHPLC-ESI-Q-ToF-MS unter Zunahme eines Datenbankenabgleichs und in silico Verdaus analysiert und charakterisiert.

U2 - 10.15488/9786

DO - 10.15488/9786

M3 - Dissertation

CY - Hannover

ER -

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